Ученые научились варить яйца обратно
Сваренные вкрутую яйца можно снова сделать полужидкими. Новый метод обработки денатурированных белков – не просто забава: он пригодится и в пищевой промышленности, и даже в лечении онкозаболеваний.
Даже сваренные вкрутую яйца можно снова сделать полужидкими. Новый остроумный метод обработки денатурированных белков – не просто забава: он пригодится и в пищевой промышленности, и даже в лечении онкозаболеваний.
Профессор Калифорнийского университета в Ирвайне Грегори Вайсс (Gregory Weiss) комментирует сенсационное открытие: «Да, мы нашли способ сварить яйца обратно. В своей статье мы описали устройство, которое «растаскивает» на части спутавшиеся от тепловой обработки белковые нити, позволяя им снова сформировать отдельные структуры. Мы кипятили яйцо целых 20 минут при 90°С, а потом вернули ключевой белок в его составе к нормальной форме».
Одна из ключевых проблем, которые стоят перед современной биологией, является так называемый фолдинг белков – их «упаковка» в трехмерную (третичную) структуру. Синтезировав аминокислотную цепочку белка, необходимо добиться корректного фолдинга, ведь именно от конечной формы молекулы зависят ее свойства и способности выполнять те или иные функции.
В искусственных условиях этот процесс часто проходит с нарушениями и приводит к появлению неверно «упакованных» ферментов, неспособных решать нужные нам задачи – то есть, фактически, бесполезных. Избавиться от них непросто: обычно для этой цели используется диализ, занимающий часы, а то и целые дни. Новый метод, предложенный командой Грегори Вайсса, требует считаные минуты.
Отработать методику ученые решили на лизоциме – белке, который содержится в человеческой слюне и в слезах, выполняя задачу защиты от бактерий. Немало его и в курином яйце, и при варке он денатурирует, превращаясь в длинные, спутанные и нефункциональные нити, придающие вареному яйцу знакомую всем упругость. Обработав денатурированный лизоцим мочевиной, исследователи подвергли его быстрому центрифугированию, удерживая пробирку под углом в 45°. Это позволило разделить отдельные спутавшиеся белковые нити, которые затем – при нормальных условиях – свернулись, вернувшись к своей нормальной функциональной форме.
Те же результаты авторы получили и на более сложных белках – таких, как рекомбинантный кавеолин-1 и цАМФ-зависимая протеинкиназа А.
Профессор Калифорнийского университета в Ирвайне Грегори Вайсс (Gregory Weiss) комментирует сенсационное открытие: «Да, мы нашли способ сварить яйца обратно. В своей статье мы описали устройство, которое «растаскивает» на части спутавшиеся от тепловой обработки белковые нити, позволяя им снова сформировать отдельные структуры. Мы кипятили яйцо целых 20 минут при 90°С, а потом вернули ключевой белок в его составе к нормальной форме».
Одна из ключевых проблем, которые стоят перед современной биологией, является так называемый фолдинг белков – их «упаковка» в трехмерную (третичную) структуру. Синтезировав аминокислотную цепочку белка, необходимо добиться корректного фолдинга, ведь именно от конечной формы молекулы зависят ее свойства и способности выполнять те или иные функции.
В искусственных условиях этот процесс часто проходит с нарушениями и приводит к появлению неверно «упакованных» ферментов, неспособных решать нужные нам задачи – то есть, фактически, бесполезных. Избавиться от них непросто: обычно для этой цели используется диализ, занимающий часы, а то и целые дни. Новый метод, предложенный командой Грегори Вайсса, требует считаные минуты.
Отработать методику ученые решили на лизоциме – белке, который содержится в человеческой слюне и в слезах, выполняя задачу защиты от бактерий. Немало его и в курином яйце, и при варке он денатурирует, превращаясь в длинные, спутанные и нефункциональные нити, придающие вареному яйцу знакомую всем упругость. Обработав денатурированный лизоцим мочевиной, исследователи подвергли его быстрому центрифугированию, удерживая пробирку под углом в 45°. Это позволило разделить отдельные спутавшиеся белковые нити, которые затем – при нормальных условиях – свернулись, вернувшись к своей нормальной функциональной форме.
Те же результаты авторы получили и на более сложных белках – таких, как рекомбинантный кавеолин-1 и цАМФ-зависимая протеинкиназа А.